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厲害了!柴繼杰合作再發Nature,至今已發表28篇CNS,詳情公布!

時間:2024年03月14日 分類:新聞中心 次數:

2024年3月13日,中國農業大學,西湖大學,清華大學等多單位合作,柴繼杰及Paul Schulze-Lefert共同通訊(宋文及劉莉為共同第一作者)在Nature在線發表題為Substrate-induced condensation activates plant TIR domain proteins的

  2024年3月13日,中國農業大學,西湖大學,清華大學等多單位合作,柴繼杰及Paul Schulze-Lefert共同通訊(宋文及劉莉為共同第一作者)在Nature在線發表題為“Substrate-induced condensation activates plant TIR domain proteins”的研究論文,該研究證明了TIR底物NAD+和ATP的結合誘導了體外TIR結構域蛋白的相分離。

  在植物中,通過原生啟動子表達的TIR結構域蛋白也發生了類似的縮合反應。TIR縮合物的形成是由保守的自締合界面和預測的TIR的內在無序環區介導的。破壞TIR凝聚體的突變損害了TIR結構域蛋白的細胞死亡活性。該研究揭示了相分離是TIR結構域蛋白激活的一種機制,并為底物誘導的TIR信號自主激活賦予植物免疫提供了見解。

  另外,2024年2月15日,清華大學/西湖大學柴繼杰及南京農業大學王源超共同通訊在Science 在線發表題為“A plant mechanism of hijacking pathogen virulence factors to trigger innate immunity”的研究論文,本研究表明Phaseolus vulgaris PGIP2 (PvPGIP2)與Fusarium phyllophilum polygalacturonase (FpPG)的相互作用增強了底物結合,從而抑制了FpPG酶的活性。這種相互作用促進了FpPG催化的長鏈免疫活性低聚半乳糖醛酸酯的產生,同時減少了免疫抑制短鏈低聚半乳糖醛酸酯。

  具有N端Toll/白細胞介素-1受體(TIR)結構域的植物核苷酸結合富亮氨酸重復序列(NLR)免疫受體介導菌株特異性病原體效應物的識別,通常通過其C端配體感應結構域。效應物結合使TIR- NLR (TNL)介導的免疫所需的TIR編碼酶活性得以實現。許多截斷的TNL蛋白缺乏效應感應結構域,但保留類似的酶和免疫活性。這些TIR結構域蛋白激活的機制尚不清楚。

  最后,學術顧問也統計了柴繼杰團隊合作/署名的發表Science,Nature 及Cell 文章,共計發表28篇,列表如下:

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